En plena crisis climática, consecuencia del calentamiento global que estamos viviendo, sólo hay dos vías de solucionarlo: reduciendo las emisiones de CO2 y eliminando parte del CO2 que hay actualmente en la atmósfera. Estos dos aspectos son la clave para desarrollar un economía carbono-neutral y la futura economía circular. Y la fotosíntesis puede tener la clave.
De manera natural, los organismos que realizan la fotosíntesis como las plantas son capaces de fijar el CO2 de la atmósfera y transformarlo en biomasa, es decir, tejidos vivos. El reto es conseguir algo similar que pueda filtrar el CO2 de la atmósfera y hacerlo utilizable por la tecnología.
Este es es el objetivo que se plantean el departamento de Tobias Erb, «Bioquímica y metabolismo sintético» en el Instituto Max Planck para la Microbiología Terrestre en Marbug. Y una de las vías para solucionarlo se encuentran en este artículo publicado en la revista PNAS.
La tecnología industrial actual sólo puede utilizar el CO2 cuando está muy concentrado lo que consume muchos combustibles fósiles emitiendo CO2. A diferencia de ésta, la fotosíntesis trabaja directamente con las concentraciones presentes en el aire de forma natural (un 0,04 % de gas de dióxido de carbono en volumen). El secreto se encuentra en las enzimas, las proteínas que actúan como catalizadores de reacciones químicas muy específicas, como es la fijación de CO2.
En la fotosíntesis, esta reacción está dirigida por la enzima RubisCO. Sin embargo, la eficiencia de la fotosíntesis natural no es muy alta, en más de un cuarto de los casos, RubisCO metaboliza oxígeno del aire que es un competidor muy fuerte del CO2 en esta reacción.
Pese a ello, la fijación de CO2 anual por la RubisCO se estima en 400 Gt mientras que a nivel industrial, sólo se utilizan 0,1 Gt de CO2 a alta presión.
Debido a esto, los investigadores del Max Plank decidieron buscar alternativas más eficientes que la RubisCO. Unas de las descubiertas son las enzimas Enoyl-CoA carboxilasa/reductasa (ECRs) que son mucho más eficientes que la RubisCO y no es capaz de metabolizar el oxígeno, al contrario que la RubisCO.
Después de mucho tiempo, han conseguido construir un proceso que funciona en tubo de ensayo. Este proceso fija el CO2 mejor que la naturaleza. La robustez y eficiencia energética eran las cualidades que querían otorgar a esta fotosíntesis artificial. La base ha sido la propia naturaleza, que sirve como modelo para la biología molecular.
¿Hay alguna razón en particular para que las ECRs sean más eficientes que la RubisCO? ¿Qué conjuro es el que se necesita para crear este fijador tan eficiente de CO2? Las investigadoras Gabriel Stoffel e Iria Bernhardsgrütter junto con colegas de Chile y Estados Unidos, pusieron el foco en la bacteria Kitasatospora setae ya que esta bacteria tiene la carboxilasa más rápida que se conoce. Analizaron su ECR y combinando biología estructural, bioquímica y simulaciones por ordenador, fueron capaces de comprender por primera vez cómo la enzima se une y convierte el CO2.
Sólo cuatro aminoácidos son suficientes para controlar la molécula de CO2. De éstos, tres de ellos (asparagina, glutamato e histidina) sujetan el CO2 en su sitio desde dos lados; y el cuarto aminoácido, la fenilalanina, que protege el sitio de unión del CO2 del agua, lo que podría inhibir la reacción.
Este hallazgo es muy importante ya que abre nuevas vías en la investigación. Se podría transferir esta capacidad de unirse al CO2 a otras enzimas lo que permite muchas más posibilidades de optimización de la fotosíntesis.
Bernhardsgrütter había estudiado en otros estudios otras dos enzimas para dar flexibilidad a la proteína: Propionyl-CoA sintetasa (PCS) and Archaeal Enoyl-CoA reductasa (AER).
Ambas enzimas pueden utilizar CO2 pero sólo lo hacen con dos limitaciones: su eficiencia es sobre el 5 % y con CO2 muy concentrado. Los modelos informáticos mostraban que estas enzimas poseen alguno de los cuatro aminoácidos requeridos y que estaban desalineados. Bernhardsgrütter tuvo éxito cambiando los aminoácidos para corregir este error en la PCS. Tras este cambio, la eficiencia de fijación del CO2 se incrementó en un 20% de forma inmediata.
El siguiente problema era proteger el lugar de unión del agua. De nuevo Iria Bernhardsgrütter fue capaz de solucionar este problema, otro reemplazo de aminoácidos consiguió bloquear el acceso del agua al sitio de unión.
Estos dos cambios, supusieron llegar a una tasa de fijación de CO2 (carboxilación) de casi el 95%. Además, experimentos similares con AER llegaron a eficiencias de conversión de casi el 90 %, mucho mayor del 5 % que se encuentra en la naturaleza.
Estos hallazgo proporcionan una visión muy detallada del control molecular del CO2 en una de las enzimas fijadoras de CO2 más eficientes. Esto podrá ayudar en el futuro diseño de procesos catalíticos para capturar y convertir el CO2 en química y biología. No sólo esto, si no también en el desarrollo de ciclos sintéticos sostenibles de fijación de CO2 para la recuperación de otras materias primas que ahora son costosas en términos de emisiones de CO2.
Publicado: 11 de julio de 2019
Fuente: Ciencia y Biología
Atrás
